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Essential Clinical Procedures 4th Edition Richard Dehn

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Brief Contents
PRE FAC E xi
Part 3 Metabolism
Part 1 Foundations 12 Metabolism and Bioenergetics 301

1 The Chemical Basis of Life 1 13 Glucose Metabolism 329

2 Aqueous Chemistry 24 14 The Citric Acid Cycle 362

15 Oxidative Phosphorylation 385

Part 2 Molecular Structure and
16 Photosynthesis 411
Function
17 Lipid Metabolism 432
3 From Genes to Proteins 52
18 Nitrogen Metabolism 464
4 Protein Structure 85
19 Regulation of Mammalian Fuel
5 Protein Function 119
Metabolism 497
6 How Enzymes Work 154

7 Enzyme Kinetics and Inhibition 183

Part 4 Genetic Information
8 Lipids and Membranes 215 20 DNA Replication and Repair 519

9 Membrane Transport 235 21 Transcription and RNA 551

10 Signaling 260 22 Protein Synthesis 580

11 Carbohydrates 283

iv
 Contents
PRE FAC E xi 3.2 Nucleic Acid Structure 56
DNA is a double helix 56
RNA is single-stranded 59
Part 1 Foundations Nucleic acids can be denatured and renatured 59
3.3 The Central Dogma 61
DNA must be decoded 62
1 The Chemical Basis of Life 1 A mutated gene can cause disease 63
3.4 Genomics 64
1.1 What Is Biochemistry? 1 Gene number is roughly correlated with organismal
1.2 Biological Molecules 3 complexity 65
Cells contain four major types of biomolecules 3 Genes are identified by comparing sequences 66
There are three major kinds of biological polymers 6 Genomic data reveal biological functions 67
Box 1.A Units Used in Biochemistry 7 3.5 Tools and Techniques: Manipulating DNA 68
1.3 Energy and Metabolism 10 Cutting and pasting generates recombinant DNA 69
Enthalpy and entropy are components of free energy 10 The polymerase chain reaction amplifies DNA 71
∆G is less than zero for a spontaneous process 11 Box 3.A Genetically Modified Organisms 72
Life is thermodynamically possible 12 Box 3.B DNA Fingerprinting 74
1.4 The Origin and Evolution of Life 14 DNA sequencing uses DNA polymerase to make a
The prebiotic world 14 complementary strand 74
Origins of modern cells 16 DNA can be altered 76
Box 1.B How Does Evolution Work? 17

2 Aqueous Chemistry 24
4 Protein Structure 85
2.1 Water Molecules and Hydrogen Bonds 24
Hydrogen bonds are one type of electrostatic force 26 4.1 Amino Acids, the Building Blocks of Proteins 86
Box 2.A Why Do Some Drugs Contain Fluorine? 28 The 20 amino acids have different chemical
Water dissolves many compounds 28 properties 87
2.2 The Hydrophobic Effect 29 Box 4.A Does Chirality Matter? 88
Amphiphilic molecules experience both hydrophilic Box 4.B Monosodium Glutamate 90
interactions and the hydrophobic effect 31 Peptide bonds link amino acids in proteins 90
The hydrophobic core of a lipid bilayer is a barrier The amino acid sequence is the first level of protein
to diffusion 31 structure 93
Box 2.B Sweat, Exercise, and Sports Drinks 32 4.2 Secondary Structure: The Conformation of the
2.3 Acid–Base Chemistry 33 Peptide Group 94
[H+] and [OH–] are inversely related 33 The α helix exhibits a twisted backbone
The pH of a solution can be altered 34 conformation 95
Box 2.C Atmospheric CO2 and Ocean Acidification 35 The β sheet contains multiple polypeptide strands 95
A pK value describes an acid’s tendency to ionize 36 Proteins also contain irregular secondary structure 96
The pH of a solution of acid is related to the pK 37 4.3 Tertiary Structure and Protein Stability 97
2.4 Tools and Techniques: Buffers 40 Proteins have hydrophobic cores 98
Protein structures are stabilized mainly by the
2.5 Clinical Connection: Acid–Base Balance
hydrophobic effect 99
in Humans 42 Other interactions help stabilize proteins 100
Protein folding begins with the formation of secondary
structures 101
Part 2 Molecular Structure and Some proteins have more than one conformation 102
Function 4.4 Quaternary Structure 104
4.5 Clinical Connection: Protein Misfolding and
3 From Genes to Proteins 52 Disease 105
4.6 Tools and Techniques: Analyzing Protein
3.1 Nucleotides 52 Structure 107
Nucleic acids are polymers of nucleotides 53 Chromatography takes advantage of a polypeptide’s
Some nucleotides have other functions 54 unique properties 107
v
vi CONTE NTS

Mass spectrometry reveals amino acid sequences 109 Chymotrypsin is activated by proteolysis 171
Protein structures are determined by X-ray Protease inhibitors limit protease activity 172
crystallography, electron crystallography, and 6.5 Clinical Connection: Blood Coagulation 173
NMR spectroscopy 110
Box 4.C Mass Spectrometry Applications 110
7 Enzyme Kinetics and
5 Protein Function 119
Inhibition 183

7.1 Introduction to Enzyme Kinetics 183

5.1 Myoglobin and Hemoglobin: Oxygen-Binding
7.2 Derivation and Meaning of the Michaelis–Menten
Proteins 120
Oxygen binding to myoglobin depends on the oxygen Equation 186
concentration 120 Rate equations describe chemical processes 186
Myoglobin and hemoglobin are related by The Michaelis–Menten equation is a rate equation for an
evolution 121 enzyme-catalyzed reaction 187
Oxygen binds cooperatively to hemoglobin 123 KM is the substrate concentration at which velocity is
A conformational shift explains hemoglobin’s cooperative half-maximal 189
behavior 124 The catalytic constant describes how quickly an enzyme
can act 190
Box 5.A Carbon Monoxide Poisoning 124
kcat /KM indicates catalytic efficiency 190
H+ ions and bisphosphoglycerate regulate oxygen binding
KM and Vmax are experimentally determined 191
to hemoglobin in vivo 126
Not all enzymes fit the simple Michaelis–Menten
5.2 Clinical Connection: Hemoglobin Variants 127 model 192
5.3 Structural Proteins 130 7.3 Enzyme Inhibition 194
Actin filaments are most abundant 130 Some inhibitors act irreversibly 195
Actin filaments continuously extend and retract 131 Competitive inhibition is the most common form of
Tubulin forms hollow microtubules 132 reversible enzyme inhibition 195
Some drugs affect microtubules 134 Transition state analogs inhibit enzymes 197
Keratin is an intermediate filament 135
Box 7.A Inhibitors of HIV Protease 198
Collagen is a triple helix 136
Other types of inhibitors affect Vmax 199
Box 5.B Vitamin C Deficiency Causes Scurvy 137 Allosteric enzyme regulation includes inhibition and
Collagen molecules are covalently cross-linked 139 activation 200
Box 5.C Bone and Collagen Defects 139 Several factors may influence enzyme activity 203
5.4 Motor Proteins 141 7.4 Clinical Connection: Drug Development 204
Myosin has two heads and a long tail 141
Myosin operates through a lever mechanism 142
Kinesin is a microtubule-associated motor protein 143 8 Lipids and Membranes 215
Box 5.D Myosin Mutations and Deafness 144
Kinesin is a processive motor 146 8.1 Lipids 215
Fatty acids contain long hydrocarbon chains 216
Box 8.A Omega-3 Fatty Acids 216
6 How Enzymes Work 154 Some lipids contain polar head groups 217
Lipids perform a variety of physiological functions 219
6.1 What Is an Enzyme? 154 Box 8.B The Lipid Vitamins A, D, E, and K 221
Enzymes are usually named after the reaction
8.2 The Lipid Bilayer 222
they catalyze 157
The bilayer is a fluid structure 223
6.2 Chemical Catalytic Mechanisms 158 Natural bilayers are asymmetric 224
A catalyst provides a reaction pathway with a lower
8.3 Membrane Proteins 225
activation energy barrier 159
Integral membrane proteins span the bilayer 225
Enzymes use chemical catalytic mechanisms 160
An α helix can cross the bilayer 226
Box 6.A Depicting Reaction Mechanisms 162 A transmembrane β sheet forms a barrel 226
The catalytic triad of chymotrypsin promotes peptide Lipid-linked proteins are anchored in the membrane 227
bond hydrolysis 164
8.4 The Fluid Mosaic Model 228
6.3 Unique Properties of Enzyme Catalysts 166 Membrane glycoproteins face the cell exterior 229
Enzymes stabilize the transition state 166
Efficient catalysis depends on proximity and orientation
effects 168 9 Membrane Transport 235
The active-site microenvironment promotes catalysis 168
6.4 Chymotrypsin in Context 169 9.1 The Thermodynamics of Membrane Transport 235
Not all serine proteases are related by evolution 170 Ion movements alter membrane potential 237
Enzymes with similar mechanisms exhibit different Membrane proteins mediate transmembrane ion
substrate specificity 170 movement 237
 CONTENTS vii

9.2 Passive Transport 240 Starch and glycogen are fuel-storage molecules 288
Porins are β barrel proteins 240 Cellulose and chitin provide structural support 289
Ion channels are highly selective 241 Box 11.A Cellulosic Biofuel 290
Box 9.A Pores Can Kill 242 Bacterial polysaccharides form a biofilm 291
Gated channels undergo conformational changes 242 11.3 Glycoproteins 291
Aquaporins are water-specific pores 243 Oligosaccharides are N-linked or O-linked 292
Some transport proteins alternate between Oligosaccharide groups are biological markers 293
conformations 244 Box 11.B The ABO Blood Group System 293
9.3 Active Transport 245 Proteoglycans contain long glycosaminoglycan
The Na,K-ATPase changes conformation as it pumps ions chains 294
across the membrane 246 Bacterial cell walls are made of peptidoglycan 295
ABC transporters mediate drug resistance 247
Secondary active transport exploits existing
gradients 247 Part 3 Metabolism
9.4 Membrane Fusion 248
Box 9.B Antidepressants Block Serotonin Transport 250
SNAREs link vesicle and plasma membranes 251
12 Metabolism and Bioenergetics 301
Endocytosis is the reverse of exocytosis 252
12.1 Food and Fuel 301
Box 9.C Exosomes 253 Cells take up the products of digestion 302
Box 12.A Dietary Guidelines 303
Monomers are stored as polymers 304
10 Signaling 260 Fuels are mobilized as needed 304
12.2 Metabolic Pathways 306
10.1 General Features of Signaling Pathways 260 Some major metabolic pathways share a few
A ligand binds to a receptor with a characteristic common intermediates 307
affinity 261 Many metabolic pathways include oxidation–
reduction reactions 308
Box 10.A Bacterial Quorum Sensing 262
Metabolic pathways are complex 310
Most signaling occurs through two types of receptors 263
The effects of signaling are limited 264 Box 12.B The Transcriptome, the Proteome, and
the Metabolome 311
10.2 G Protein Signaling Pathways 265 Human metabolism depends on vitamins 312
G protein–coupled receptors include seven
transmembrane helices 265 12.3 Free Energy Changes in Metabolic Reactions 314
The receptor activates a G protein 265 The free energy change depends on reactant
Adenylate cyclase generates the second messenger concentrations 314
cyclic AMP 266 Unfavorable reactions are coupled to favorable
Cyclic AMP activates protein kinase A 267 reactions 316
Signaling pathways are also switched off 267 Free energy can take different forms 318
The phosphoinositide signaling pathway generates two Box 12.C Powering Human Muscles 320
second messengers 269 Regulation occurs at the steps with the largest free energy
Calmodulin mediates some Ca2+ signals 270 changes 321
10.3 Receptor Tyrosine Kinases 270
The insulin receptor dimer binds one insulin 271
The receptor undergoes autophosphorylation 271 13 Glucose Metabolism 329
Box 10.B Cell Signaling and Cancer 273
13.1 Glycolysis 330
10.4 Lipid Hormone Signaling 274
Reactions 1–5 are the energy-investment phase
Eicosanoids are short-range signals 275
of glycolysis 330
Box 10.C Aspirin and Other Inhibitors of Cyclooxygenase 276 Reactions 6–10 are the energy-payoff phase
of glycolysis 336
Box 13.A Catabolism of Other Sugars 340
11 Carbohydrates 283 Pyruvate is converted to other substances 341
Box 13.B Alcohol Metabolism 342
11.1 Monosaccharides 283 13.2 Gluconeogenesis 344
Most carbohydrates are chiral compounds 284 Four gluconeogenic enzymes plus some glycolytic
Cyclization generates α and β anomers 285 enzymes convert pyruvate to glucose 345
Monosaccharides can be derivatized in many Gluconeogenesis is regulated at the fructose
different ways 286 bisphosphatase step 346
11.2 Polysaccharides 287 13.3 Glycogen Synthesis and Degradation 347
Lactose and sucrose are the most common Glycogen synthesis consumes the free energy of UTP 348
disaccharides 288 Glycogen phosphorylase catalyzes glycogenolysis 349
viii CONTE NTS

13.4 The Pentose Phosphate Pathway 350 Complex III transfers electrons from ubiquinol to
The oxidative reactions of the pentose phosphate cytochrome c 394
pathway produce NADPH 350 Complex IV oxidizes cytochrome c and reduces O2 397
Isomerization and interconversion reactions generate a Box 15.A Free Radicals and Aging 398
variety of monosaccharides 351 15.3 Chemiosmosis 399
A summary of glucose metabolism 352 Chemiosmosis links electron transport and oxidative
13.5 Clinical Connection: Disorders of Carbohydrate phosphorylation 400
Metabolism 353 The proton gradient is an electrochemical gradient 400
Glycogen storage diseases affect liver and muscle 354 15.4 ATP Synthase 401
ATP synthase rotates as it translocates protons 401
The binding change mechanism explains how
14 The Citric Acid Cycle 362 ATP is made 403
The P:O ratio describes the stoichiometry of oxidative
phosphorylation 403
14.1 The Pyruvate Dehydrogenase Reaction 362
Box 15.B Uncoupling Agents Prevent ATP Synthesis 404
The pyruvate dehydrogenase complex contains multiple
The rate of oxidative phosphorylation depends on the rate
copies of three different enzymes 363
of fuel catabolism 404
Pyruvate dehydrogenase converts pyruvate
to acetyl-CoA 363
14.2 The Eight Reactions of the Citric Acid Cycle 365
1. Citrate synthase adds an acetyl group 16 Photosynthesis 411
to oxaloacetate 366
2. Aconitase isomerizes citrate to isocitrate 368 16.1 Chloroplasts and Solar Energy 411
3. Isocitrate dehydrogenase releases the first CO2 369 Pigments absorb light of different wavelengths 412
4. α-Ketoglutarate dehydrogenase releases the Light-harvesting complexes transfer energy to the reaction
second CO2 369 center 414
5. Succinyl-CoA synthetase catalyzes substrate-level
16.2 The Light Reactions 415
phosphorylation 370
Photosystem II is a light-activated oxidation–
6. Succinate dehydrogenase generates ubiquinol 370
reduction enzyme 416
7. Fumarase catalyzes a hydration reaction 371
The oxygen-evolving complex of Photosystem II
8. Malate dehydrogenase regenerates oxaloacetate 371
oxidizes water 417
14.3 Thermodynamics of the Citric Acid Cycle 372 Cytochrome b6f links Photosystems I and II 418
The citric acid cycle is an energy-generating A second photooxidation occurs at Photosystem I 419
catalytic cycle 372 Chemiosmosis provides the free energy for ATP
The citric acid cycle is regulated at three steps 372 synthesis 421
The citric acid cycle probably evolved as a synthetic
16.3 Carbon Fixation 422
pathway 373
Rubisco catalyzes CO2 fixation 422
Box 14.A Mutations in Citric Acid Cycle Enzymes 373
Box 16.A The C4 Pathway 424
14.4 Anabolic and Catabolic Functions of the Citric The Calvin cycle rearranges sugar molecules 424
Acid Cycle 375 The availability of light regulates carbon fixation 426
Citric acid cycle intermediates are precursors of other Calvin cycle products are used to synthesize sucrose
molecules 375 and starch 426
Anaplerotic reactions replenish citric acid cycle
intermediates 376
Box 14.B The Glyoxylate Pathway 377
17 Lipid Metabolism 432

17.1 Lipid Transport 432

15 Oxidative Phosphorylation 385 17.2 Fatty Acid Oxidation 435
Fatty acids are activated before they are degraded 435
15.1 The Thermodynamics of Oxidation–Reduction Each round of β oxidation has four reactions 436
Reactions 385 Degradation of unsaturated fatty acids requires
Reduction potential indicates a substance’s tendency to isomerization and reduction 439
accept electrons 386 Oxidation of odd-chain fatty acids yields
The free energy change can be calculated from the change propionyl-CoA 440
in reduction potential 388 Some fatty acid oxidation occurs in peroxisomes 442
15.2 Mitochondrial Electron Transport 390 17.3 Fatty Acid Synthesis 443
Mitochondrial membranes define two compartments 390 Acetyl-CoA carboxylase catalyzes the first step
Complex I transfers electrons from NADH to of fatty acid synthesis 444
ubiquinone 392 Fatty acid synthase catalyzes seven reactions 445
Other oxidation reactions contribute to the ubiquinol Other enzymes elongate and desaturate newly synthesized
pool 394 fatty acids 447
 CONTENTS ix

Box 17.A Fats, Diet, and Heart Disease 448 Additional hormones influence fuel metabolism 505
Fatty acid synthesis can be activated and inhibited 449 AMP-dependent protein kinase acts as a fuel sensor 506
Box 17.B Inhibitors of Fatty Acid Synthesis 450 19.3 Disorders of Fuel Metabolism 507
Acetyl-CoA can be converted to ketone bodies 450 The body generates glucose and ketone bodies during
17.4 Synthesis of Other Lipids 452 starvation 507
Triacylglycerols and phospholipids are built from Box 19.B Marasmus and Kwashiorkor 507
acyl-CoA groups 452 Obesity has multiple causes 508
Cholesterol synthesis begins with acetyl-CoA 454 Diabetes is characterized by hyperglycemia 509
A summary of lipid metabolism 457 The metabolic syndrome links obesity and diabetes 511
19.4 Clinical Connection: Cancer Metabolism 511
Aerobic glycolysis supports biosynthesis 512
18 Nitrogen Metabolism 464 Cancer cells consume large amounts of glutamine 512

18.1 Nitrogen Fixation and Assimilation 464

Nitrogenase converts N2 to NH3 465 Part 4 Genetic Information
Ammonia is assimilated by glutamine synthetase and
glutamate synthase 466
Transamination moves amino groups between
20 DNA Replication and Repair 519
compounds 467
20.1 The DNA Replication Machinery 519
Box 18.A Transaminases in the Clinic 469 Replication occurs in factories 520
18.2 Amino Acid Biosynthesis 469 Helicases convert double-stranded DNA to
Several amino acids are easily synthesized from common single-stranded DNA 521
metabolites 470 DNA polymerase faces two problems 522
Amino acids with sulfur, branched chains, or aromatic DNA polymerases share a common structure and
groups are more difficult to synthesize 471 mechanism 523
Box 18.B Glyphosate, the Most Popular Herbicide 473 DNA polymerase proofreads newly synthesized DNA 525
Amino acids are the precursors of some signaling An RNase and a ligase are required to complete
molecules 475 the lagging strand 525
Box 18.C Nitric Oxide 476 20.2 Telomeres 528
18.3 Amino Acid Catabolism 476 Telomerase extends chromosomes 529
Amino acids are glucogenic, ketogenic, or both 477 Box 20.A HIV Reverse Transcriptase 530
Box 18.D Diseases of Amino Acid Metabolism 480 Is telomerase activity linked to cell immortality? 531
18.4 Nitrogen Disposal: The Urea Cycle 480 20.3 DNA Damage and Repair 531
Glutamate supplies nitrogen to the urea cycle 481 DNA damage is unavoidable 531
The urea cycle consists of four reactions 482 Repair enzymes restore some types of damaged DNA 533
18.5 Nucleotide Metabolism 485 Base excision repair corrects the most frequent
Purine nucleotide synthesis yields IMP and then DNA lesions 533
AMP and GMP 485 Nucleotide excision repair targets the second most
Pyrimidine nucleotide synthesis yields UTP and CTP 486 common form of DNA damage 535
Ribonucleotide reductase converts ribonucleotides to Double-strand breaks can be repaired by joining
deoxyribonucleotides 487 the ends 535
Thymidine nucleotides are produced by Recombination also restores broken DNA molecules 536
methylation 488 20.4 Clinical Connection: Cancer as a Genetic
Nucleotide degradation produces uric acid or amino Disease 538
acids 489 Tumor growth depends on multiple events 538
DNA repair pathways are closely linked to cancer 539
20.5 DNA Packaging 540
19 Regulation of Mammalian DNA is negatively supercoiled 541
Topoisomerases alter DNA supercoiling 541
Fuel Metabolism 497 Eukaryotic DNA is packaged in nucleosomes 543

19.1 Integration of Fuel Metabolism 498

Organs are specialized for different functions 498 21 Transcription and RNA 551
Metabolites travel between organs 499
Box 19.A The Intestinal Microbiome Contributes to 21.1 Initiating Transcription 552
Metabolism 500 What is a gene? 552
19.2 Hormonal Control of Fuel Metabolism 501 DNA packaging affects transcription 553
Insulin is released in response to glucose 502 DNA also undergoes covalent modification 555
Insulin promotes fuel use and storage 503 Transcription begins at promoters 555
Glucagon and epinephrine trigger fuel mobilization 504 Transcription factors recognize eukaryotic promoters 557
x CONTE NTS

Enhancers and silencers act at a distance from Some synthetases have proofreading activity 584
the promoter 558 tRNA anticodons pair with mRNA codons 584
Box 21.A DNA-Binding Proteins 558 Box 22.A The Genetic Code Expanded 585
Prokaryotic operons allow coordinated gene 22.2 Ribosome Structure 586
expression 560 The ribosome is mostly RNA 586
21.2 RNA Polymerase 562 Three tRNAs bind to the ribosome 587
RNA polymerases have a common structure 22.3 Translation 589
and mechanism 562 Initiation requires an initiator tRNA 589
RNA polymerase is a processive enzyme 564 The appropriate tRNAs are delivered to the ribosome
Transcription elongation requires a conformational during elongation 590
change in RNA polymerase 564 The peptidyl transferase active site catalyzes
Transcription is terminated in several ways 565 peptide bond formation 593
21.3 RNA Processing 567 Box 22.B Antibiotic Inhibitors of Protein Synthesis 594
Eukaryotic mRNAs receive a 5′ cap and Release factors mediate translation termination 595
a 3′ poly(A) tail 567 Translation is efficient in vivo 596
Splicing removes introns from eukaryotic RNA 567 22.4 Post-Translational Events 597
mRNA turnover and RNA interference limit gene Chaperones promote protein folding 597
expression 569 The signal recognition particle targets some proteins
rRNA and tRNA processing includes the addition, deletion, for membrane translocation 599
and modification of nucleotides 572 Many proteins undergo covalent modification 600
RNAs have extensive secondary structure 573

G LO SS A RY G-1
22 Protein Synthesis 580
ODD-NUMBERED SOLUTIONS S-1
22.1 tRNA and the Genetic Code 580
The genetic code is redundant 581
tRNAs have a common structure 581 INDE X I-1
tRNA aminoacylation consumes ATP 582
 Preface
Several years ago, we set out to write a short biochemistry With the same goal of making it easy for students to nav-
textbook that combined succinct, clear chapters with extensive igate complex topics, some material within sections has been
problem sets. We believed that students would benefit from a reorganized, and several new sections of text now focus on key
modern approach involving broad but not overwhelming cov- content areas: 14.3 Thermodynamics of the Citric Acid Cycle,
erage of biochemical facts, focusing on the chemistry behind 17.1 Lipid Transport, 18.5 Nucleotide Metabolism, 20.5 DNA
biology, and providing students with practical knowledge and Packaging, 21.1 Initiating Transcription, and 22.1 tRNA and
problem-solving opportunities. Our experience in the classroom the Genetic Code.
continues to remind us that effective learning also requires stu- Above all, the focus of the fourth edition is ease of use,
dents to become as fully engaged with the material as possible. particularly for students and instructors taking advantage of
To that end, we have embraced a strategy of posing questions new ways to assess student understanding. New Learning
and suggesting study activities throughout each chapter, so that Objectives at the start of every section are based on verbs,
students will not simply read and memorize but will explore giving students an indication of what they need to be able to
and discover on their own—a truer reflection of how biochem- do, not just know. Before You Go On study hints at end of each
ists approach their work in the laboratory or clinic. section reinforce the activities that support learning. The end-
As always, we view our textbook as a guidebook for stu- of-chapter problem sets have been refreshed, with a total of
dents, providing a solid foundation in biochemistry, presenting 1,624 problems (averaging 74 per chapter, an increase of 18%
complete, up-to-date information, and showing the practical over the previous edition). Problems are grouped by section and
aspects of biochemistry as it applies to human health, nutrition, offered in pairs, with the answers to odd-numbered problems
and disease. We hope that students will develop a sense of provided in an appendix.
familiarity and comfort as they encounter new material, explore
it, and test their understanding through problem solving.

Traditional Pedagogical
New to This Edition Strengths
Many details in the text and illustration program have been up- • “Do You Remember?” review questions start each chapter,
dated, with virtually no section left untouched. Some significant to help students tie new topics to what they have already
changes are worth mentioning: Chapter 3 includes an updated studied.
discussion of genomics and a completely new presentation of
• Figure Questions that accompany key tables and figures
DNA sequencing technologies and the use of CRISPR-Cas to
prompt students to inspect information more closely.
edit genes. Other new items include a discussion of archaeal
lipids, details on the GLUT membrane transport protein, a box • Key sentences summarizing main points are printed in
on exosomes, new illustrations of respiratory cilia and bac- italics to assist with quick visual identification.
terial peptidoglycan, new molecular graphics of mitochon- • Tools and Techniques Sections appear at the end of
drial respiratory complexes, an updated presentation of the Chapters 2, 3, and 4, to showcase practical aspects of
ribonucleotide reductase mechanism, and more information biochemistry and provide an overview of experimental
on the microbiome, cancer, and obesity. Descriptions of DNA techniques that students will encounter in their reading or
replication and transcription have been extensively modified, laboratory experience.
with numerous new diagrams to present a more realistic pic- • Metabolism overview figures introduced in Chapter 12
ture of these processes. The histone code and readers, writers, and revisited in subsequent chapters help students place in-
and erasers are explained. New details on RNA splicing and dividual metabolic pathways into a broader context.
protein translocation round out the revised text.
• Chapter Summaries, organized by major section headings,
Eight health-related topics that were previously confined
highlight important concepts to guide students to the most
to short boxes have been updated and expanded to Clinical
important points within each section.
Connection sections to give them the appropriate attention:
2.5 Acid–Base Balance in Humans, 4.5 Protein Misfolding and • Key terms are in boldface. Their definitions are also in-
Disease, 5.2 Hemoglobin Variants, 6.5 Blood Coagulation, 7.4 cluded in the Glossary.
Drug Development, 13.5 Disorders of Carbohydrate Metabo- • An annotated list of Selected Readings for each chapter in-
lism, 19.4 Cancer Metabolism, and 20.4 Cancer as a Genetic cludes recent short papers, mostly reviews, that students are
Disease. likely to find useful as sources of additional information.
xi
xii PRE FACE

phosphorylation (Chapter 15); the light and dark reactions of

Organization photosynthesis (Chapter 16); lipid catabolism and biosyn-
thesis (Chapter 17); and pathways involving nitrogen-containing
We have chosen to focus on aspects of biochemistry that tend compounds, including the synthesis and degradation of amino
to receive little coverage in other courses or present a chal- acids, the synthesis and degradation of nucleotides, and
lenge to many students. Thus, in this textbook, we devote pro- the nitrogen cycle (Chapter 18). The final chapter of Part 2
portionately more space to topics such as acid–base chemistry, explores the integration of mammalian metabolism, with
enzyme mechanisms, enzyme kinetics, oxidation–reduction extensive discussions of hormonal control of metabolic path-
reactions, oxidative phosphorylation, photosynthesis, and the ways, disorders of fuel metabolism, and cancer (Chapter 19).
enzymology of DNA replication, transcription, and transla- Part 4, the management of genetic information, includes
tion. At the same time, we appreciate that students can become three chapters, covering DNA replication and repair
overwhelmed with information. To counteract this tendency, (Chapter 20), transcription (Chapter 21), and protein
we have intentionally left out some details, particularly in the synthesis (Chapter 22). Because these topics are typically
chapters on metabolic pathways, in order to emphasize some also covered in other courses, Chapters 20–22 emphasize the
general themes, such as the stepwise nature of pathways, their relevant biochemical details, such as topoisomerase action,
evolution, and their regulation. nucleosome structure, mechanisms of polymerases and
The 22 chapters of Essential Biochemistry are relatively other enzymes, structures of accessory proteins, proofread-
short, so that students can spend less time reading and more ing strategies, and chaperone-assisted protein folding.
time extending their learning through active problem-solving.
Most of the problems require some analysis rather than
simple recall of facts. Many problems based on research data
provide students a glimpse of the “real world” of science and
medicine.
The WileyPLUS Advantage
Although each chapter of Essential Biochemistry, Fourth
Edition is designed to be self-contained so that it can be WileyPLUS is a research-based online environment for effective
covered at any point in the syllabus, the 22 chapters are organ- teaching and learning. WileyPLUS is packed with interactive
ized into four parts that span the major themes of biochemistry, study tools and resources, including the complete online text-
including some chemistry background, structure–function re- book.
lationships, the transformation of matter and energy, and how NEW Ten Guided Tours cover the major topics of the
genetic information is stored and made accessible. course. These multi-part tutorials explain biochemistry in time
Part 1 of the textbook includes an introductory chapter and and space. Interactive questions at the end of each tour rein-
a chapter on water. Students with extensive exposure to chem- force learning.
istry can use this material for review. For students with little NEW Assignable End-of-Chapter Questions, over 20 per
previous experience, these two chapters provide the chemistry chapter, can be assigned to students through WileyPLUS.
background they will need to appreciate the molecular struc- NEW Twenty-four Sample Calculation Videos walk
tures and metabolic reactions they will encounter later. students through each step of the sample calculations.
Part 2 begins with a chapter on the genetic basis of mac- NEW Brief Bioinformatics Exercises crafted by Rakesh
romolecular structure and function (Chapter 3, From Genes Mogul at California State Polytechnic University, Pomona,
to Proteins). This is followed by chapters on protein structure provide detailed instructions for novices to access and use
(Chapter 4) and protein function (Chapter 5), with coverage of bioinformatics databases and software tools. Each of the 57
myoglobin and hemoglobin, and cytoskeletal and motor pro- exercises includes multiple-choice questions to help students
teins. An explanation of how enzymes work (Chapter 6) pre- gauge their success in learning from these resources.
cedes a discussion of enzyme kinetics (Chapter 7), an arrange- NEW Do You Remember Practice Quizzes help students
ment that allows students to grasp the importance of enzymes prepare for new material by reinforcing relevant topics from
and to focus on the chemistry of enzyme-catalyzed reactions previous chapters.
before delving into the more quantitative aspects of enzyme NEW Concept Check Questions for each section allow
kinetics. A chapter on lipid chemistry (Chapter 8, Lipids and students to test their knowledge.
Membranes) is followed by two chapters that discuss critical NEW Discussion Questions are thought-provoking
biological functions of membranes (Chapter 9, Membrane questions that serve as a point of departure for student discus-
Transport, and Chapter 10, Signaling). The section ends with sion and engagement with content.
a chapter on carbohydrate chemistry (Chapter 11), completing NEW Twenty-three Animated Process Diagrams bring
the survey of molecular structure and function. multi-step figures to life.
Part 3 begins with an introduction to metabolism that NEW ORION Biology and Chemistry Refresher of-
provides an overview of fuel acquisition, storage, and mo- fers ORIONS’s diagnostics and adaptive practice for foun-
bilization as well as the thermodynamics of metabolic reac- dational topics, to support Biochemistry students who come
tions (Chapter 12). This is followed, in traditional fashion, by to the course with differing levels of background knowledge.
chapters on glucose and glycogen metabolism (Chapter 13); the UPDATED Bioinformatics Projects, written by Paul
citric acid cycle (Chapter 14); electron transport and oxidative Craig at Rochester Institute of Technology, provide guidance
 P REFAC E xiii

for 12 extended explorations of online databases, with ques- • Test Bank Questions by Scott Lefler, Arizona State University.
tions, many open-ended, for students to learn on their own. • Practice and Pre-Lecture Questions by Steven Vik, South-
ern Methodist University, and Mary Peek, Georgia Institute
Additional Instructor Resources of Technology.
• PowerPoint Lecture Slides with Answer Slides by Mary
in WileyPLUS Peek, Georgia Institute of Technology.
• PowerPoint Art Slides. • Personal Response System (“Clicker”) Questions by Gail
• Exercise Questions with immediate descriptive feedback Grabner, University of Texas at Austin, and Mary Peek,
updated for the fourth edition by Rachel Milner, University Georgia Institute of Technology.
of Alberta; Adrienne Wright, University of Alberta; and
Mary Peek, Georgia Institute of Technology.

Acknowledgments
We would like to thank everyone who helped develop Essential Missouri
Biochemistry, Fourth Edition, including Biochemistry Editor Joan Nuran Ercal, Missouri University of Science and Technology
Kalkut, Product Designer Sean Hickey, Associate Development Nebraska
Editor Laura Rama, Senior Production Editor Elizabeth Swain, Jodi Kreiling, University of Nebraska, Omaha
Senior Designer Tom Nery, and Senior Photo Editor Billy Ray. New Jersey
We also thank all the reviewers who provided essential feedback on Bryan Speigelberg, Rider University
manuscript and media, corrected errors, and made valuable sugges- Yufeng Wei, Seton Hall University
tions for improvements that have been so important in the writing and New York
development of Essential Biochemistry, Fourth Edition. Sergio Abreu, Fordham University
Susan Rotenberg, Queens College of CUNY
Fourth Edition Reviews Oregon
Arkansas Jeannine Chan, Pacific University
Anne Grippo, Arkansas State University Pennsylvania
California Mahrukh Azam, West Chester University of Pennsylvania
Rakesh Mogul, California State Polytechnic University, Pomona Robin Ertl, Marywood University
Brian Sato, University of California, Irvine Amy Hark, Muhlengerg College
Sandra Turchi-Dooley, Millersville University
Colorado
Laura Zapanta, University of Pittsburgh
Andrew Bonham, Metropolitan State University of Denver
Rhode Island
Hawaii
Erica Oduaran, Roger Williams University
Jon-Paul Bingham, University of Hawaii-Manoa, College of
Tropical Agriculture and Human Resources South Carolina
Weiguo Cao, Clemson University
Florida
Kerry Smith, Clemson University
David Brown, Florida Gulf Coast University
Tennessee
Georgia
Meagan Mann, Austin Peay State University
Chavonda Mills, Georgia College
Rich Singiser, Clayton State University Texas
Johannes Bauer, Southern Methodist University
Illinois
Jon Friesen, Illinois State University Utah
Stanley Lo, Northwestern University Craig Thulin, Utah Valley University
Kristi McQuade, Bradley University Previous Edition Reviews
Indiana Arkansas
Mohammad Qasim, Indiana University Purdue, Fort Wayne Anne Grippo, Arkansas State University
Kansas Arizona
Peter Gegenheimer, The University of Kansas Allan Bieber, Arizona State University
Louisiana Matthew Gage, Northern Arizona University
Jeffrey Temple, Southeastern Louisiana University Scott Lefler, Arizona State University, Tempe
Michigan Allan Scruggs, Arizona State University, Tempe
Kathleen Foley, Michigan State University Richard Posner, Northern Arizona State University
Deborah Heyl-Clegg, Eastern Michigan University California
Mississippi Elaine Carter, Los Angeles City College
Arthur Chu, Delta State University Daniel Edwards, California State University, Chico
xiv PRE FAC E

Gregg Jongeward, University of the Pacific Nuran Ercal, Missouri University of Science & Technology
Pavan Kadandale, University of California, Irvine Nebraska
Paul Larsen, University of California, Riverside Jodi Kreiling, University of Nebraska, Omaha
Rakesh Mogul, California State Polytechnic University, Pomona Madhavan Soundararajan, University of Nebraska
Colorado Russell Rasmussen, Wayne State College
Paul Azari, Colorado State University New Jersey
Andrew Bonham, Metropolitan State University of Denver Yufeng Wei, Seton Hall University
Johannes Rudolph, University of Colorado Bryan Spiegelberg, Rider University
Connecticut New Mexico
Matthew Fisher, Saint Vincent’s College Beulah Woodfin, University of New Mexico
Florida New York
David Brown, Florida Gulf Coast University Wendy Pogozelski, SUNY Geneseo
Susan Rotenberg, Queens College of CUNY
Georgia
Chavonda Mills, Georgia College Ohio
Mary E. Peek, Georgia Tech University Edward Merino, University of Cincinnati
Rich Singiser, Clayton State University Heeyoung Tai, Miami University
Lai-Chu Wu, The Ohio State University
Hawaii
Oklahoma
Jon-Paul Bingham, University of Hawaii-Manoa, College
Charles Crittell, East Central University
of Tropical Agriculture and Human Resources
Oregon
Illinois Jeannine Chan, Pacific University
Lisa Wen, Western Illinois University Steven Sylvester, Oregon State University
Gary Roby, College of DuPage
Pennsylvania
Jon Friesen, Illinois State University
Mahrukh Azam, West Chester University of Pennsylvania
Constance Jeffrey, University of Illinois, Chicago
Jeffrey Brodsky, University of Pittsburgh
Indiana David Edwards, University of Pittsburgh School of Pharmacy
Brenda Blacklock, Indiana University-Purdue University Robin Ertl, Marywood University
Indianapolis Amy Hark, Muhlenberg College
Todd Hrubey, Butler University Justin Huffman, Pennsylvania State University, Altoona
Christine Hrycyna, Purdue University Michael Sypes, Pennsylvania State University
Mohammad Qasim, Indiana University-Purdue University Sandra Turchi-Dooley, Millersville University
Iowa Rhode Island
Don Heck, Iowa State University Lenore Martin, University of Rhode Island
Kansas Erica Oduaran, Roger Williams University
Peter Gegenheimer, The University of Kansas South Carolina
Ramaswamy Krishnamoorthi, Kansas State University Carolyn S. Brown, Clemson University
Louisiana Weiguo Cao, Clemson University
James Moroney, Louisiana State University Ramin Radfar, Wofford College
Jeffrey Temple, Southeastern Louisiana University Paul Richardson, Coastal Carolina University
Kerry Smith, Clemson University
Maine
Tennessee
Robert Gundersen, University of Maine, Orono
Meagan Mann, Austin Peay State University
Massachusetts Texas
Jeffry Nichols, Worcester State University Johannes Bauer, Southern Methodist University
Michigan David W. Eldridge, Baylor University
Marilee Benore, University of Michigan Edward Funkhouser, Texas A&M University
Kim Colvert, Ferris State University Gail Grabner, University of Texas, Austin
Kathleen Foley, Michigan State University Barrie Kitto, University of Texas at Austin
Deborah Heyl-Clegg, Eastern Michigan University Marcos Oliveira, Feik School of Pharmacy, University of the
Melvin Schindler, Michigan State University Incarnate Word
Jon Stoltzfus, Michigan State University Richard Sheardy, Texas Woman’s University
Mark Thomson, Ferris State University Linette Watkins, Southwest Texas State University
Minnesota Utah
Sandra Olmsted, Augsburg College Craig Thulin, Utah Valley University
Tammy Stobb, St. Cloud State University Wisconsin
Mississippi Sandy Grunwald, University of Wisconsin La Crosse
Jeffrey Evans, University of Southern Mississippi Canada
James R. Heitz, Mississippi State University Isabelle Barrette-Ng, University of Calgary
Missouri
Karen Bame, University of Missouri, Kansas City
 CHAPTER 1
The Chemical Basis of Life
Astrid & Hanns-Frieder Michler /
Science Source Images

While no one has yet succeeded in reproducing all of a cell’s chemical reactions in a test tube, it is
possible to identify and quantify the thousands of molecules present in a cell, such as this amoeba.
Understanding the structures and functions of those molecules is key to understanding how cells live,
move, grow, and reproduce.

This first chapter offers a preview of the study of biochemistry, broken down into three sections
that reflect how topics in this book are organized. First come brief descriptions of the four
major types of small biological molecules and their polymeric forms. Next is a summary of
the thermodynamics that apply to metabolic reactions. Finally, there is a discussion of the
origin of self-replicating life-forms and their evolution into modern cells. These short dis-
cussions introduce some of the key players and major themes of biochemistry and provide a
foundation for the topics that will be encountered in subsequent chapters.

LEARNING OBJECTIVE
1.1 What Is Biochemistry?
Recognize the main themes
of biochemistry.
Biochemistry is the scientific discipline that seeks to explain life at the molecular level. It uses
the tools and terminology of chemistry to describe the various attributes of living organisms.
Biochemistry offers answers to such fundamental questions as “What are we made of?” and
“How do we work?” Biochemistry is also a practical science: It generates powerful techniques
that underlie advances in other fields, such as genetics, cell biology, and immunology; it offers
insights into the treatment of diseases such as cancer and diabetes; and it improves the effi-
ciency of industries such as wastewater treatment, food production, and drug manufacturing.
Some aspects of biochemistry can be approached by studying individual molecules iso-
lated from cells. A thorough understanding of each molecule’s physical structure and chem-
ical reactivity helps lead to an understanding of how molecules cooperate and combine to
form larger functional units and, ultimately, the intact organism (Fig. 1.1). But just as a clock
completely disassembled no longer resembles a clock, information about a multitude of bio-
logical molecules does not necessarily reveal how an organism lives. Biochemists therefore
investigate how organisms behave under different conditions or when a particular molecule
is modified or absent. In addition, they collect vast amounts of information about molecular
structures and functions—information that is stored and analyzed by computer, a field of study
known as bioinformatics. A biochemist’s laboratory is as likely to hold racks of test tubes as
flasks of bacteria or computers.
1
2 CH APTE R 1 The Chemical Basis of Life

Organism
Organ
Cell

Liver Organelle

Hepatocyte

Mitochondrion
Molecules
FIGURE 1.1 Levels of Human
organization in a living Citrate synthase
organism. Biochemistry focuses
on the structures and functions of
molecules. Interactions between
molecules give rise to higher-order
structures (for example, organelles),
DNA
which may themselves be Citrate
components of larger entities,
leading ultimately to the entire
organism. [Photodisc/Rubberball/ Ubiquinone
Getty Images]

Chapters 3 through 22 of this book are divided into three groups that roughly correspond
to three major themes of biochemistry:

1. Living organisms are made of macromolecules. Some molecules are responsible for the
physical shapes of cells. Others carry out various activities in the cell. (For convenience,
we often use cell interchangeably with organism since the simplest living entity is a
single cell.) In all cases, the structure of a molecule is intimately linked to its function.
Understanding a molecule’s structural characteristics is therefore an important key to
understanding its functional significance.
2. Organisms acquire, transform, store, and use energy. The ability of a cell to carry out
metabolic reactions—to synthesize its constituents and to move, grow, and reproduce—
requires the input of energy. A cell must extract this energy from the environment and
spend it or store it in a manageable form.
3. Biological information is transmitted from generation to generation. Modern human
beings look much like they did 100,000 years ago. Certain bacteria have persisted for
millions, if not billions, of years. In all organisms, the genetic information that specifies
a cell’s structural composition and functional capacity must be safely maintained and
transmitted each time the cell divides.
Several other themes run throughout biochemistry, and we will highlight these where
appropriate.
4. Cells maintain a state of homeostasis. Even within its own lifetime, a cell may dramatically
alter its shape or metabolic activities, but it does so within certain limits. And in order
to remain in a steady, non-equilibrium state—homeostasis—the cell must recognize
changing internal and external conditions and regulate its activities.
5. Organisms evolve. Over long periods of time, the genetic composition of a population
of organisms changes. Examining the molecular makeup of living organisms allows
biochemists to identify the genetic features that distinguish groups of organisms and to
trace their evolutionary history.
6. Diseases can be explained at the biochemical level. Identifying the molecular defects that
underlie human diseases, or investigating the pathways that allow one organism to infect
another, is the first step in diagnosing, treating, preventing, or curing a host of ailments.
 Biological Molecules 3

LEARNING OBJECTIVES
1.2 Biological Molecules
Identify the major classes of
Even the simplest organisms contain a staggering number of different molecules, yet this num- biological molecules.
ber represents only an infinitesimal portion of all the molecules that are chemically possible. • List the elements found in
For one thing, only a small subset of the known elements are found in living systems (Fig. 1.2). biological molecules.
The most abundant of these are C, N, O, and H, followed by Ca, P, K, S, Cl, Na, and Mg. • Draw and name the common
Certain trace elements are also present in very small quantities. functional groups in
Virtually all the molecules in a living organism contain carbon, so biochemistry can be biological molecules.
considered to be a branch of organic chemistry. In addition, biological molecules are construc- • Draw and name the common
ted from H, N, O, P, and S. Most of these molecules belong to one of a few structural classes, linkages in biological
which are described below. molecules.
Similarly, the chemical reactivity of biomolecules is limited relative to the reactivity of
all chemical compounds. A few of the functional groups and intramolecular linkages that are • Distinguish the main
common in biochemistry are listed in Table 1.1. Familiarity with these functional groups is structural features of
essential for understanding the behavior of the different types of biological molecules we will carbohydrates, amino acids,
encounter throughout this book. nucleotides, and lipids.
• Identify the monomers and
linkages in polysaccharides,
Cells contain four major types of biomolecules polypeptides, and nucleic
acids.
Most of the cell’s small molecules can be divided into four classes. Although each class • Summarize the biological
contains many members, they are united under a single structural or functional definition. functions of the major
Identifying a particular molecule’s class may help predict its chemical properties and possibly classes of biological
its role in the cell. molecules.

1. Amino Acids Among the simplest compounds are the amino acids, so named be-
cause they contain an amino group (NH2) and a carboxylic acid group (COOH). Under
physiological conditions, these groups are actually ionized to NH+3 and COO–. The com-
mon amino acid alanine—like other small molecules—can be depicted in different ways, for
example, by a structural formula, a ball-and-stick model, or a space-filling model (Fig. 1.3).
Other amino acids resemble alanine in basic structure, but instead of a methyl group (CH3),
they have another group—called a side chain or R group—that may also contain N, O, or S;
for example,

COO⫺ COO⫺
O
H C CH2 C H C CH2 SH
NH⫹ NH2 NH⫹
3 3
Asparagine Cysteine

1
H
5 6 7 8 9
B C N O F
11 12 13 14 15 16 17
Na Mg Al Si P S Cl
19 20 23 24 25 26 27 28 29 30 33 34 35
K Ca V Cr Mn Fe Co Ni Cu Zn As Se Br
42 48 53
Mo Cd I
74
W

FIGURE 1.2 Elements found in biological systems. The most abundant elements are most darkly
shaded; trace elements are most lightly shaded. Not every organism contains every trace element.
Biological molecules primarily contain H, C, N, O, P, and S.
4 CH APTE R 1 The Chemical Basis of Life

TA BLE 1 .1 Common Functional Groups and Linkages in Biochemistry

COMPOUND NAME STRUCTURE a FUNCTIONAL GROUP

Amineb RNH2 or RNH⫹3

⫹
R2NH or R2NH⫹ 2 N or N (amino group)
R3N or R3NH⫹
Alcohol ROH OH (hydroxyl group)
Thiol RSH SH (sulfhydryl group)
Ether ROR O (ether linkage)
O O O
Aldehyde R C H C (carbonyl group), R C (acyl group)

O O O
Ketone R C R C (carbonyl group), R C (acyl group)
O O
Carboxylic acidb R C OH or C OH (carboxyl group) or
(Carboxylate) O O
R C O⫺ C O⫺ (carboxylate group)
O O
Ester R C OR C O (ester linkage)
O
Amide R C NH2
O O
R C NHR C N (amido group)
O
R C NR2
Imineb R NH or R NH⫹
2 ⫹ H
R NR or R NHR⫹ C N or C N (imino group)

O O
Phosphoric acid R O P OH or O P O (phosphoester linkage)
esterb
OH OH
O O O
R O P O⫺ P OH or P O⫺ (phosphoryl group, Pi )
O⫺ OH O⫺
O O O O
Diphosphoric acid R O P O P OH or O P O P O (phosphoanhydride linkage)
esterb
OH OH OH OH
O O O O O O
R O P O P O⫺ P O P OH or P O P O⫺
O⫺ O⫺ OH OH O⫺ O⫺
(diphosphoryl group, pyrophosphoryl group, PPi )

a
R represents any carbon-containing group. In a molecule with more than one R group, the groups may be the same or different.
b
Under physiological conditions, these groups are ionized and hence bear a positive or negative charge.

Q Cover the Structure column and draw the structure for each compound listed on the left. Do the same for each functional group.
 Biological Molecules 5

COO⫺
H C CH3
NH⫹
3
(a)
In a structural formula, some
bonds, such as the C—O and (b) (c)
N—H bonds, are implied.
Around the central carbon, the The atoms are color-coded by convention: In a space-filling model, each atom is
horizontal bonds extend C gray, N blue, O red, and H white. A ball- presented as a sphere whose radius
slightly above the plane of the and-stick representation reveals the (the van der Waals radius)
page, and the vertical bonds identities of the atoms and their positions corresponds to the distance of
extend slightly behind it. in space. closest approach by another atom.

FIGURE 1.3 Representations of alanine. The structural formula accurately depicted in the ball-and-stick model (b), although the
(a) indicates all the atoms and the major bonds. Because the central relative sizes and electrical charges of atoms are not shown. A space-
carbon atom has tetrahedral geometry, its four bonds do not lie flat filling model (c) best represents the actual shape of the molecule but
in the plane of the paper. This tetrahedral arrangement is more may obscure some of its atoms and linkages.

2. Carbohydrates Simple carbohydrates (also called monosaccharides or just sug-

ars) have the formula (CH2O)n, where n is ≥ 3. Glucose, a monosaccharide with six carbon
atoms, has the formula C6H12O6. It is sometimes convenient to draw it as a ladder-like chain
(left); however, glucose forms a cyclic structure in solution (right):
O H
C
H C OH CH2OH
HO C H O
H H H
H C OH
OH H
H C OH HO OH

CH2OH H OH
Glucose

In the representation of the cyclic structure, the darker bonds project in front of the page
and the lighter bonds project behind it. In many monosaccharides, one or more hydroxyl
groups are replaced by other groups, but the ring structure and multiple OH groups of these
molecules allow them to be easily recognized as carbohydrates.

3. Nucleotides A five-carbon sugar, a nitrogen-containing ring, and one or more

phosphate groups are the components of nucleotides. For example, adenosine triphosphate
(ATP) contains the nitrogenous group adenine linked to the monosaccharide ribose, to which
a triphosphate group is also attached:
NH2
N
N Adenine
Triphosphate
O O O N N
⫺ O
O P O P O P O CH2
O⫺ O⫺ O⫺ H H Ribose
H H

OH OH
Adenosine triphosphate (ATP)
6 CH APTE R 1 The Chemical Basis of Life

The most common nucleotides are mono-, di-, and triphosphates containing the nitrogenous
ring compounds (or “bases”) adenine, cytosine, guanine, thymine, or uracil (abbreviated A,
C, G, T, and U).

4. Lipids The fourth major group of biomolecules consists of the lipids. These compounds
cannot be described by a single structural formula since they are a diverse collection of mole-
cules. However, they all tend to be poorly soluble in water because the bulk of their structure
is hydrocarbon-like. For example, palmitic acid consists of a highly insoluble chain of 15
carbons attached to a carboxylic acid group, which is ionized under physiological conditions.
The anionic lipid is therefore called palmitate.

O
CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 C O⫺
H3C CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2
Palmitate

Cholesterol, although it differs significantly in structure from palmitate, is also poorly soluble
in water because of its hydrocarbon-like composition.

CH3 CH3
CH CH2 CH2 CH2 CH
CH3
CH3
CH3

HO
Cholesterol

Cells also contain a few other small molecules that cannot be easily classified into the groups
above or that are constructed from molecules belonging to more than one group.

There are three major kinds of biological polymers

In addition to small molecules consisting of relatively few atoms, organisms contain macro-
molecules that may consist of thousands of atoms. Such huge molecules are not synthesized
in one piece but are built from smaller units. This is a universal feature of nature: A few kinds
of building blocks can be combined in different ways to produce a wide variety of larger
structures. This is advantageous for a cell, which can get by with a limited array of raw mater-
ials. In addition, the very act of chemically linking individual units (monomers) into longer
strings (polymers) is a way of encoding information (the sequence of the monomeric units)
in a stable form. Biochemists use certain units of measure to describe both large and small
molecules (Box 1.A).
Amino acids, monosaccharides, and nucleotides each form polymeric structures with
widely varying properties. In most cases, the individual monomers become covalently linked
in head-to-tail fashion:

Residue

Monomers Polymer
 Biological Molecules 7

Box 1.A Units Used in Biochemistry

Biochemists follow certain conventions when quantifying objects mega (M) 106 nano (n) 10 –9
on a molecular scale. For example, the mass of a molecule can be kilo (k) 103 pico (p) 10 –12
expressed in atomic mass units; however, the masses of biolog- milli (m) 10 –3 femto (f) 10 –15
ical molecules—especially very large ones—are typically given micro (μ) 10–6
without units. Here it is understood that the mass is expressed
relative to one-twelfth the mass of an atom of the common car- For example, the concentration of the sugar glucose in human
bon isotope 12C (12.011 atomic mass units). Occasionally, units of blood is about 5 mM, but many intracellular molecules are present
daltons (D) are used (1 dalton = 1 atomic mass unit), often with at concentrations of μM or less.
the prefix kilo, k (kD). This is useful for macromolecules such as Distances are customarily expressed in angstroms, Å (1 Å =
proteins, many of which have masses in the range from 20,000 10–10 m) or in nanometers, nm (1 nm = 10–9 m). For example, the
(20 kD) to over 1,000,000 (1000 kD). distance between the centers of carbon atoms in a CC bond is
The standard metric prefixes are also necessary for expressing about 1.5 Å, and the diameter of a DNA molecule is about 20 Å.
the minute concentrations of biomolecules in living cells. Con-
centrations are usually given as moles per liter (mol ⋅ L–1 or M), Q The diameter of a typical spherical bacterial cell is about 1 μm.
with the appropriate prefix such as m, μ, or n: What is the cell’s volume?

The linkage between monomeric units is characteristic of each type of polymer. The monomers
are called residues after they have been incorporated into the polymer. Strictly speaking,
lipids do not form polymers, although they do tend to aggregate to form larger structures such
as cell membranes.

1. Proteins Polymers of amino acids are called polypeptides or proteins. Twenty different
amino acids serve as building blocks for proteins, which may contain many hundreds of amino
acid residues. The amino acid residues are linked to each other by amide bonds called peptide
bonds. A peptide bond (arrow) links the two residues in a dipeptide (the side chains of the
amino acids are represented by R1 and R2). (a)

R1 O R2 O
⫹
H3N C C N C C
H H H O⫺

Because the side chains of the 20 amino acids have different sizes, shapes, and chemical prop-
erties, the exact conformation (three-dimensional shape) of the polypeptide chain depends on
its amino acid composition and sequence. For example, the small polypeptide endothelin, with
21 residues, assumes a compact shape in which the polymer bends and folds to accommodate
the functional groups of its amino acid residues (Fig. 1.4).
The 20 different amino acids can be combined in almost any order and in almost any
proportion to produce myriad polypeptides, all of which have unique three-dimensional
shapes. This property makes proteins as a class the most structurally variable and therefore
the most functionally versatile of all the biopolymers. Accordingly, proteins perform a wide
variety of tasks in the cell, such as mediating chemical reactions and providing structural (b)
support. FIGURE 1.4 Structure of
human endothelin. The 21
amino acid residues of this
2. Nucleic Acids Polymers of nucleotides are termed polynucleotides or nucleic acids, polypeptide, shaded from blue to
better known as DNA and RNA. Unlike polypeptides, with 20 different amino acids available red, form a compact structure. In
for polymerization, each nucleic acid is made from just four different nucleotides. For exam- (a), each amino acid residue is
represented by a sphere. The
ple, the residues in RNA contain the bases adenine, cytosine, guanine, and uracil, whereas the
ball-and-stick model (b) shows all
residues in DNA contain adenine, cytosine, guanine, and thymine. Polymerization involves
the atoms except hydrogen.
the phosphate and sugar groups of the nucleotides, which become linked by phosphodiester [Structure (pdb 1EDN) determined by
bonds. B. A. Wallace and R. W. Jones.]
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Nachttrunk dieser Ewignüchternen. Krachend warf sich der Seefahrer
in seinem Sessel zurück, und nun schwang er seinen Humpen so
übertrieben gegen den Gefährten, daß man hätte meinen mögen, er
wolle das Gerät an der nächsten Wand zerschmettern.
»Komm, laß dich noch einmal auffüllen, du mein gesegneter
Bauch,« so überbot er sogar die an ihm gewohnte Wildheit und
lachte und dröhnte dazu, daß dem erschreckten Hörer die Ohren
gellten. »Eile, du verdienst dir ein Botengeld, Würdigster, wenn du
noch heute der schönen Occa samt ihren Freunden bestellst, in
welch vortrefflichem Zustand du mich bei Trunk und Gesang
getroffen. An den Wänden der Brokeburg niste bereits der
Weinschwamm. Hörst du? Es wird sie freuen, die Liebreichen, ich
kenne sie. Und sage ihnen auch, welch merkwürdige Art von Augen
mir im Kopfe steckten. Ha – ha, die vermöchten Wachstum und
Blüte zu schauen, selbst wenn der Schaft noch tief in der Erde
schlummere. Begreifst du, Bruderherz, ist solch ein
Schalksnarrenstück, wie es die Gaukler auf den Märkten preisen!?
Und zum Schluß, ganz ledern und nebenbei gesprochen – jed' gut
Ding will Weile haben. Und dein Rom wurde auch nicht an einem Tag
erbaut. Du verstehst, Freund, der gewöhnliche Hafer, wie ihn die
Mähren an den Krippen kauen.«
Mit einem dumpfen Schlag, als habe der Freibeuter schon zu lange
an sich gehalten, sauste der Humpen jetzt wirklich gegen die Wand,
Scherben polterten an der Mauer nieder und ein wüster Regen edlen
Weines klatschte auf die beiden herab.
Da entsetzte sich der Propst und duckte sich tief.
»War nicht bös gemeint,« wollte er sich schütteln. Allein auch
diese kümmerliche Entschuldigung gedieh nicht zu Ende, denn die
Tür ward aufgerissen und auf der Schwelle zeigte sich der Knabe des
Admirals. Bleicher noch als sonst stach das vergeistigte, jetzt ganz
von einer zehrenden Leidenschaft erfüllte Antlitz von der schwarzen
Dänentracht ab.
 »Licinius,« fuhr der Störtebecker empor, denn die Gegenwart
dieses Wesens rief ihn stets und wie durch Zwang zu seinen reineren
Eingebungen zurück, »was bringst du?«
Auf den Anruf stillte der Jüngling das rasche Wallen seiner Brust,
nur ganz wenig stützte er sich an dem Pfosten des Eingangs, bevor
er zwischen Empörung und Hilferuf hervorstieß:
»Herr, es ist Übles geschehen. Als ich, wie du befahlst, die
Lebensmittel zu den Ansiedlern fuhr, da fand ich, daß zwei unserer
Seeleute, der schmächtige Arnold Frowein und der Stotterer Lubbert
Onderdonk, ihr Gleichestück dem Bootsmann Wulf Wulflam
verschrieben hatten. Sie sagen, sie wollten lieber eines kundigen
Mannes Knecht sein, als noch länger hungrig und ziellos auf
Eigenem sitzen. Herr, Herr, wie ist das zu verstehen?«
»Ei der Tausend,« wiegte der alte Propst in behaglicher
Anteilnahme das Haupt. »Non omnia possumus omnes.«[*]
[*] Nicht jeder kann alles.

Langsam schritt die aufgerichtete Gestalt des Freibeuters an die

Seite des Pfaffen. Geraume Zeit sprach er kein Wort. Auch täuschten
sich die beiden Zeugen, wenn sie erwarteten, eine Sturmflut von
Zorn und Wildheit würde nun die letzten Reste der
Selbstbeherrschung von dem Zügellosen fortreißen. Nein, es war nur
jenes bittere, eisigkalte Erbarmen mit menschlicher Verkehrtheit, das
sein Antlitz in fahle Blässe tauchte, obwohl er solche Verirrten seit
seiner Jugend überall gefunden und mit ihnen gerechnet hatte.
Jetzt aber bäumten sie sich vor seinem letzten Ziel, vor dem
Zweck seiner Sendung.
Lastend ließ er seine Hand auf die Schulter des Dicken sinken, so
daß der Propst noch tiefer in den Sessel einbrach, bevor er kurz,
abgehackt und voll vernichtender Anklage sprach:
 »Ihr habt redlich gewaltet auf Erden. Meinst du, es ginge noch viel
tiefer bergab mit den Ebenbildern Gottes? Jahrhundertelang habt ihr
ihnen die Knechtschaft eingelöffelt, bis sich jetzt ihr Magen an der
Freiheit erbricht. Darum Schande über euch, weil nun sogar der Arzt
jene Gequälten zu ihrer Heilung schlagen und züchtigen muß. Weh
euch aber, wehe, sobald der Tag erscheint, an dem ihr selbst den
Trank schlingen müßt, den ihr gebraut. Ihr werdet daran sterben.«
Finster winkte er dem Knaben, und Hisko, der sich benommen auf
die Fensterbank stützte, sah mit an, wie Herr und Diener kopfüber
die Warfe hinabjagten.

Die Zeit verstrich, Schneeflocken wirbelten über das flache Land,

pralle, gemästete Leiber, die wie weiße Vögel über Felder und
Dächer herfielen.
»Ich wollte, man könnte euch schlachten,« sprach der
Steuermann Lüdeke Roloff, der frierend und beschäftigungslos unter
den Pfosten seiner baufälligen Schindelhütte lehnte, und er drehte
seine verkehrten Augensterne grimmig gegen das Gewimmel. Seit
man ihn in seiner mecklenburgischen Heimat zum Ergötzen der
Edelfrau zu abscheulichem Tanz gezwungen, mochte der Mann
keinerlei Reigen mehr dulden. »Kreiselt nicht,« dampfte er in die
Kälte hinaus. »Fliegt lieber in meinen Topf und werdet Hühner. Seit
zwei Tagen ist der Bube des Admirals – seine Buhldirne – wieder
nicht mit dem Futter für Vieh und Mensch dagewesen. Und die
friesischen Schwarzröhren in der Nachbarschaft wollen nichts mehr
verkaufen. Fürchtet zu verhungern, das hartherzige Pack.« Er griff
sich an die Kehle, denn der Schauder wollte ihm die Zunge lähmen.
»Wozu hat uns der Störtebecker hierher geschleppt?« bohrte er in
sich hinein. »Was nützt mir der Haufe Sand, wenn er mich
ausmergelt und doch nichts hergeben wird? Tod und Teufel, der
Rotseidene auf der Brokeburg ist auch weiter nichts als solch ein
Zwingherr. Frißt und säuft und läßt uns tanzen. Überall stecken sie.
Aber bei allen Nothelfern, man wird's wenden müssen, wenden –
wenden!«

Längst waren die Schiffe im Hafen vereist, das Brokmerland

erstarrte allmählich unter der schneidenden Kälte, und die dürftigen
Häuschen der Ansiedler verkrochen sich im Schnee, wie Bettelbuben
unter einem Schaffell. Tagelang kräuselte sich aus den versunkenen
Essen kein Rauch, denn es wurde schwer und schwerer, den
Kolonisten Kost und Unterhalt zuzuführen.
Aus der Stille, aus der oft schmerzhaften Todesruhe der Ebene, die
zu dem heimlich rauschenden Fieber in seinen Adern einen
unerträglichen Gegensatz bildete, rettete sich der Störtebecker an
solchen Tagen häufig zu seinen Schiffen im Hafen. Zu der großen
hölzernen Herde, zu den geflügelten Rossen, die sich sonst auf
seinen Wink munter um ihn getummelt hatten. Nun lagen sie
festgefroren, gefangen, beinahe wie er selbst.
Dann suchte der Rastlose, jetzt stets von einer bohrenden Sorge
Umhergetriebene, in seinen friesischen Schafpelz vermummt, das
Admiralschiff auf, wo seit langem der kleine Wichmann über die
spärlichen Wachmannschaften das Kommando führte. Seltsam,
dieser zurückgelassene Rest seiner alten Schuimer war der einzig
zuverlässige Stamm der einst gefürchteten Freibeutermacht
geblieben, und er wurde von dem Zwerg ohne große Worte und wie
von selbst in scharfer Manneszucht gehalten. Über den Störtebecker
kam während solcher Wahrnehmung häufig ein bitteres Wundern.
Was geschah hier? Das gewohnte Handwerk, das nachdenkenlose
Unterwerfen unter ein eisernes Gesetz, das keine Gnade kannte und
den Willen der einzelnen ausschaltete, es schmiedete diese
Menschen zu einem brauchbaren Werkzeug, es erfüllte sie sogar mit
einem ausgeprägten Stolz auf ihren Beruf, während die anderen, die
Befreiten, die Glücklichen – – –?
 Unmutig, verängstigt schüttelte sich der Riese. Er stäubte sich
natürlich nur die Schneeflocken ab, und doch blickte er sich,
während er über die breite Schiffstreppe stieg, mißtrauisch um, ob
auch kein Späher beobachtete, was er sonst noch etwa von sich
abzuschleudern strebte.
Durch die hohen Fensterluken der »Agile« träumte ein weißer
Widerschein der umlagernden Schneemassen. Dadurch empfingen
auch die Wirkereien an den Wänden ein geisterhaft schwebendes
Leben. Mitten in dem Prunk dieses fürstlichen Raumes lag der kleine
Wichmann auf einem Ruhepolster und ließ bei dem bekannten
federnden Tritt seines Zöglings ein paar mächtig geschnitzte
Holzdeckel sinken. Es war eine Abschrift des Seneka, auch ein
Beutestück aus der Reisebibliothek des Bischofs von Strängnäs. Eine
Weile musterte der Zwerg den hochgewachsenen Besuch, sich
langsam aufrichtend, mit seinen zwiefarbigen Augen, denn der
andere schaute sich in dem wohlbekannten Saale so heimgekehrt, so
besitztrunken um, als ob diese farbenfrohe Schöpfung ihm eben erst
aus Wunsch und Willen entsprungen wäre.
»Nun, alle neun Musen küssen dich, Magister,« so grüßte der
Riese, durch den Anblick erwärmt, seinen ehemaligen Lehrer und
schleuderte während des Auf- und Niederschreitens den
unbequemen Schafpelz auf den Laternentisch. »He, sag an, du
auserwählter Genießer, wie nistet sich's in meinem Nest, unter
meinen Büchern und bei meinem Wein?«
Der Kleine dehnte sich behaglich und verschränkte die Hände über
dem leicht ergrauten Haar.
»Ich bin es gewohnt, auf anderer Kosten zu leben,« versetzte er,
indem er seelenruhig die Täfelung der Decke studierte, »nur fehlt
mir hier, was auch die Nächte zum Kampf und die Tage vergnüglich
und eilfertig macht.«
Es war die alte leichtblütige Weise, die sonst aus dem
Lebenssturm des Störtebeckers gewiß Bündel von Blitz und Funken
geweckt hätte. Heute aber zuckte er hoffärtig die Achseln. Und da er
gerade vor der Pfanne mit brennendem Torf hielt, durch die der
Raum erwärmt wurde, so streckte er die Hände über die Glut und
murmelte in sich hinein:
»Speist du noch immer in den Brand und meinst, du wirst ihn
löschen? Tor, segne du wenigstens meine Flamme, solange sie noch
brennt.«
Noch nie hatte der Kleine von dem fortreitenden Menschen, über
dem stets Erfüllung und Vollendung schwebten, einen Zweifel oder
gar eine Klage vernommen. Deshalb wurde der Zwerg durch das
unvermutet offenbarte Schwanken des selbstsicheren Führers so von
Grund aus überrascht, daß er katzenhaft aufschnellte, um nun den
Abgewandten in hoher Neugier zu durchdringen. Aber es war nicht
die besorgte Teilnahme eines Freundes als weit eher die Spannung
eines Alchimisten, der gefesselt und angelockt die Entwicklung
seiner eigenen Künste abwartet.
»Ehernes Gefäß des Weltwillens,« sammelte er sich endlich, und
seine hohe Knabenstimme tönte so sanft wie je zuvor, »verleugne
nicht die wonnigste der Lehren deines Meisters. Was raunst du von
Tropfen, wo doch nur ein schwellend Bad die Geister des Homo
supra hominem –[*] erquicken kann? Mich dünkt, ich hätte läuten
hören, die schöne Occa wolle dir dies edelste aller Elixiere reichen!?«
[*] Des Übermenschen. Ein Ausdruck des Seneca.

Jetzt rückte der Störtebecker die Glutpfanne geräuschvoll hin und

her. Verdüstert, mit weit aufgerissenen Augen starrte er dabei in den
Brand.
»Bleib mir mit den Kindereien vom Leibe, Heino,« forderte er
heftig, »die Zeit kennt Höheres. Und doch – will's nicht verschwören,
schaff mir den kecken Spatz ins Nest, und er soll eine weiche
Daunenstatt finden.«
 Geringschätzig bewegte er die Hand, man sah ihm an, daß er
nicht zum Scherzen aufgelegt war. Der Magister verzog den weichen
Mund:
»So zahm ist mein Büblein worden?« sank er verwundert und ein
bißchen höhnisch zurück. »Wo mangelt's noch? Wollen sich die
neuen Erdklöße von den Prometheushänden nicht formen lassen?«
Kaum war dem Zwerg der leichte Spott entglitten, da wandte sich
der über das Feuer geduckte Admiral jählings herum. In dem
geröteten Antlitz sprang eine Glut hin und wider, durch die dunklen
Augenhöhlen fegte eine Brunst, daß der Kleine, der solch tiefen,
zermarternden Ernst nie bei seinem Gefährten vermutet, den Atem
anhielt.
Schwerfällig erhob sich der Störtebecker, und nachdem er nahe
genug an das Ruhepolster geschritten, zog er den Magister mit
einem Faustgriff in die Höhe. Auf den Knien lag nun der Wicht vor
dem Riesen, und dieser umhüllte den strohblonden Schopf des
Kleinen erst sanft mit beiden Händen, bevor er ihm, wie ein Knabe
seinem Spielzeug, in zitternder Bewegung das unterste Geheimnis
anvertraute:
»Heino,« wollte er flüstern, allein es klang scharf, gleich dem
Ritzen eines Messers, das in hartem Gewebe auf Widerstand stößt,
»der Lehm, aus dem die Brut werden sollte, ist schon vorher von
rohen Fäusten verstümpert worden. Hält schwer, diese Masse zu
kneten, wie wir es stets im Sinne trugen. Und dann – du folgst mir
doch Freund? Du lächelst doch nicht? Ich würde dich erwürgen,
wenn du jetzt grinsen könntest – dann – wo nehme ich das Messer
her, das Beil, die Säge, damit ich dem einen jenes Haupt aufsetze,
um das der andere höher ragt? Und die Füße und Hände, die ich
abschneiden muß? Und die vielen Sehnen und Glieder? Höre,
Heino,« und die schwarzen Sterne des Sprechenden erweiterten sich
immer mehr zu großen glanzlosen Sonnen, die ihre eigene Farbe
verzehrt hatten, »ich meinte, die Freude würde es wirken. Die
Freude am gleichen Besitz, der Jubel über die Freiheit, sie könnten
den alten Geist aus dem Raubtiergezücht austreiben. Den Rost aus
ihren Seelen. Neue Menschen würden neuen Tag grüßen.« Er
schüttelte das lockige Haupt und kam dabei dem Knienden so nahe,
daß ihr Atem sich vermischte. »Dem ist nicht so,« sprach er
unterdrückt. »Bald wird es sein. Bald. Aber jetzt noch nicht. Wir
müssen warten. Diesen Winter noch! Diesen einen nur. Aber warten
heißt die Straße des Todes. Mein Atem vereist mir auf diesem Weg.
Ich mag nicht warten. Ich kann nicht lauern. Deshalb, Bereicherer
meiner Jugend,« und die hohe Gestalt warf sich neben dem
Winzigen nieder und umklammerte seinen Hals, »deshalb brauche
ich Teilnahme, Unterstützung, ich muß an mich ziehen, was ich
besitze – – – «
Und stürmischer als je folgte nun die Auseinandersetzung, die
schon oftmals zwischen den beiden Freibeutern ohne Ergebnis
zerronnen war. Heute aber warf sich der Admiral mit solch
drängender Überredung auf seinen alten Gefährten, daß er dem
Klugen, ohne es zu wollen, arglos die ganze Bitternis seines Suchens
enthüllte.
Da vernahm es der Magister abermals.
Von Anfang an und besonders seit der Landung in Marienhaven
hatte der Störtebecker das verwickelte Werk der Ansiedlung allein
und selbstherrlich auf seine mächtigen Schultern geladen. Er kaufte
das Land, er zahlte die Summen, und die Güter und Äcker vergab er
nach eigenem Gutdünken. Keiner der Waffenbrüder fand sich bereit,
auch nur ein Geringes der Lasten mit ihm zu teilen. Unter allerlei
fadenscheinigen Ausflüchten – er sei kein Landmann oder das
Rechnen laufe ihm zuwider, hatte selbst Heino Wichmann von
vornherein sein Verbleiben auf dem Admiralschiff betrieben. Und von
den anderen Führern genoß keiner ein genügend Ansehen, als daß
ihnen der Riese ein Verständnis für die Möglichkeit neuer
Werdestunde zugetraut hätte. Besonders dem fetten Wichbold nicht.
Der lag indessen zum Glück, seit ihm der Störtebecker nach dem
Brand von Bergen den Schädel so wuchtig zerschlagen, mit dick
verbundenem Haupt in der Kajüte der »Goldenen Biene«, und sein
Fluchen und Stöhnen quoll häufig widerlich aus dem Bauch des
Schiffes hervor. So war es wohl auch nur einer der sprunghaften
Einfälle des Zwerges, wenn er dem Störtebecker gelegentlich unter
vieldeutigem Grinsen zutrug, man hätte den Kranken zur Nachtzeit
auf heimlichen Pfaden über Land streichen sehen.
»Mag er,« pflegte dann der Riese kaltblütig zu entgegnen. »Mag
er sich seinen Strick am Lande suchen. Darf meine Hände an dem
Eitrigen nicht fürder beschmutzen. Aber du, Heino Wichmann, du,«
so schloß der Glühende auch heute seine Werbung, und er
streichelte dem Zwerglein brüderlich die langen gelben Haare, »hast
einst das verschlossene Hirn des Fischerbuben aufgeriegelt, damit
Hochmut und Glanz und dieses rasende Lauschen nach dem gleichen
Schlag alles Lebendigen ihren Einzug halten konnten. Und jetzt? –
Will mein Bruder, mein Freund, mein Lehrer dies wollüstige Fieber
nicht mitfiebern? Will er, ein Hochgelahrter, den Blinden nicht
erklären, was das für ein Licht sei, das jetzt auf ihren Schaufeln
brennt? Ja, es auch mir ausdeuten, da es mich manchmal schier
verwirrt und blendet?«
Wer hätte diesem von Schönheit und Anmut Gesegneten, dem
auch die goldenen Bienen der Beredsamkeit ihren Honig auf die
Lippen getragen, wer hätte ihm widerstehen können? Wahrlich,
selbst dem Zwerg schien es schwer zu fallen, als er sich jetzt der
Umstrickung des anderen geschmeidig entzog. Allein überlegt und
abweisend schüttelte er dennoch das Haupt. Dann versetzte er
kaltblütig:
»Nein, Büblein, kann dir nichts nützen. Bin ein Lump und bleib ein
Lump. Bin halt eine von den Büchermotten, so ihr lebelang um das
Wort herumkriechen. Kann's wohl aussinnen, aber von der Zunge bis
zur Hand ist's weit. Pfui, und der Schweiß dünkt mich ein gar saurer
Saft. Ja, wenn's dir gelingt, Bruderherz, dann will ich einen
Panegyricus auf dich dichten, und wenn's dir zerbricht, dann beweise
ich dir gleich darauf, wie man's besser hätte machen müssen. Zu
was Edlerem tauge ich nicht und gräme mich nicht darüber.«
 Es mußte etwas Ergötzliches in dieser schneidenden
Selbstbeurteilung liegen, denn um die Lippen des Hörers kräuselte
ein beifälliges Lächeln. Ungekränkt erhob sich der Störtebecker,
reckte sich und schritt ein paarmal mit seinen weiten entschlossenen
Schritten über den Teppich. Plötzlich blitzte es ihm von der Stirn. Er
warf sich den Schafpelz um und forschte rasch:
»Erinnerst du dich, Heino, was der Pharao tat, als er die Hebräer
fronen ließ?«
»Er bleute ihnen weidlich Rücken und Hinterteil, mein Liebling.«
»Aber aus Schweiß und Blut wuchsen dennoch die Pyramiden. Wir
haben sie gesehen. Weht Ewigkeit um ihre Gipfel! In solcher Luft
läßt sich's atmen. Will's ähnlich versuchen.«
Er drückte dem Strohblonden krampfhaft die Hand und sprang
rasch die Treppe hinauf. Der Kleine aber warf sich aufs Polster,
strampelte mit den Füßen und krähte wie ein Hahn.

In der Gegend der Brokeburg wurde gekämpft. Bei

vorschreitendem Winter konnten die Freibeuter in ihren leichten,
baufälligen Baracken Frost und Hunger nicht länger ertragen, und da
ihre alte Gewohnheit sie auf Raub verwies, so rottete sich eine Schar
unter dem hitzigen Iren Patrick O'Shallo zusammen, um den
umwohnenden Friesen Mehl, Hühner und Feuerung mit Gewalt
abzutrotzen. In einer Winternacht loderte Feuerschein am
frostblauen Himmel, Waffen klirrten, das Gekreisch aus dem Schlaf
gerissener Weiber mischte sich mit dem Brüllen des Viehs und dem
Stöhnen Verwundeter, und erst die rasenden Streiche des
halbbekleidet von der Burg herbeieilenden Admirals trieben die
Verzweifelten auseinander. Dem wutschäumenden Iren aber hieb der
Störtebecker selbst, nachdem er ihn gebunden in den Schloßhof
geschafft, besinnungslos mit der Peitsche übers Gesicht, einmal,
zweimal, und zwang den Blutenden darauf, seinen Raub bis aufs
kleinste herauszugeben.
Allein, damit war der Streitfall, wie er gefürchtet, keineswegs aus
der Welt geschafft. Denn als der Riese, aufgewühlt und vom
Blutdunst umnebelt, an der Seite seines Licinius die dunklen Treppen
hinauftastete, da wurde ihm von einem Knecht bedeutet, die Fölke
lade ihn ungesäumt vor sich in den großen Saal.
»Pack dich,« knurrte der Störtebecker gereizt, indem er bedrohlich
die Faust gegen den Wäppner stieß. »'s ist Schlafenszeit. Warum
schnarcht die alte Hexe nicht?«
Da standen sie bereits vor der doppelt verbohlten Tür, und in
einem Anfall höllischer Neugier sprengte sie der Störtebecker
vollends auf. Lärmvoll, mit dem Striemer knallend, drang der
aufgepeitschte Mann in den dunklen Saal. Nur eine einzige Fackel
begann dort eben in ihrem Wandring notdürftig zu glimmen, wobei
sie ein paar bläuliche Funken herabstreute. Dadurch ballten sich in
dem unrastigen Raum ungeheuerliche Schatten zusammen, zuckten
auf und warfen sich, wie in einer Gigantenschlacht, übereinander.
Sobald aber der Schein die beiden Sessel auf der Estrade erreichte,
dann entdeckte man in einem derselben eine weißgekleidete
Frauengestalt, die einen blauen, mit Goldblech besäten
Friesenmantel über sich geworfen hatte, um ihre Blöße zu decken.
Es war Occa, die erst seit Stunden bei ihrer Mutter zu Gast weilte
und die sich nun mit der von ihr stets gegen den Seefahrer geübten
Anmut verneigte.
Da begann dem Aufgeregten das Herz zu klopfen. Die zuckende
Nacht, und in ihr das weiße Bild, sie raubten ihm jede Erinnerung an
die eben erst verlassene Blutstätte des Aufruhrs.
»Hallo,« – preßte er sich heiser ab, »welche Holde ladet mich zu
Zwiesprach? Wer bangt sich in dieser Einsamkeit?«
An der Seitenwand erhob sich ein schlurfendes Geräusch.
 »Ich bin es,« polterte die rauhe Männerstimme der Fölke, und nun
erst tauchte die graue Habichtsgestalt bei ihrer ruhelosen
Wanderung im Fackellicht auf. »Was soll das einfältige Gescherze?
Weißt du nicht, daß dein Raubgesindel unsere Verträge bricht? Weißt
du nicht, daß es in den Gauen der Allena und Beninga genau so
steht? He, Störtebecker, du vergißt wohl, daß ihr vogelfrei seid?
Überall an den Küsten lassen die Dänin sowie die Hansen es
austrommeln. Du hast dir wohl die Ohren verstopft? Ich werde dich
wegjagen, verstehst du mich? – He, wer bist du eigentlich?«
Die Fäuste in die Seiten gestützt, die Beine gespreizt, bald das
schweigsame Bild auf dem erhöhten Stuhl, bald den graurot
gefiederten Habicht musternd, so hatte der Riese bis dahin hohnvoll
gelauscht. Jetzt aber riß er die Fackel aus ihrem Ring, schwang sie
um sein Haupt und zerrte sie dann der Fölke bis dicht vor das
blutlose Antlitz. Schmerzend begannen der Quade die
rotentzündeten Augen zu träufeln, voll ohnmächtigem Grimm hielt
sie dem Schuimer stand.
»Wer ich bin?« lärmte dieser nun, daß der Schall von einer Ecke in
die andere flog. »Dein Herr bin ich, Weib. Gib genau acht. Glaubst
du, daß du ohne meinen Willen lebend aus deinem Modernest
ausflattern könntest? Schau meine Fäuste, sie haben schon andere
Vögel gerupft. Ein Wink an den Wichmann, und unsere
Lederschlangen würden dir überdies ein Grabmal türmen, wie es die
Semiramis zu Babylon kaum gefunden.«
Die Quade sog Atem, sie wollte von neuem zustoßen, der
Störtebecker jedoch klopfte ihr bereits mit der freien Hand
begütigend die Wange, was ihren kämpfenden Aufruhr nur noch
mehr verstärkte.
»Sei ruhig, Huldreiche,« nickte er gelassen, »du weißt, ich schätze
dich, und wer kann bestimmen, wie nahe wir uns einst noch treten
werden?« Er streifte dabei die weiße Gestalt in dem Stuhl, die sich
nicht rührte, und fuhr aufgeräumt fort: »Nun aber meine Taube, rate
ich dir, picke gutwillig die goldenen Körner, die ich deinem Hunger
streuen will. Werden doch dreißig Pfund Goldes dein Ungemach, wie
das deiner Untertanen in eitel Freude kehren.«
Dicht an der Tür lehnte Licinius und seufzte. Er allein wußte, wie
bedrohlich bereits der ehemals so stattliche Schatz der Freibeuter
zusammenschmolz. Die Fölke aber wurde bei diesem Vorschlag
durch Zorn und Habgier nach zwei Seiten gerissen. Feindselig reckte
sie, zu neuem Streit entschlossen, ihr spitzes Kinn, zu gleicher Zeit
jedoch griffen ihre dürren Finger bereits nach dem in Aussicht
Gestellten, während ihre Augen in Rabenlüsternheit funkelten.
»Abgemacht,« besiegte endlich der Admiral ihr hartnäckig
Schweigen. »Licinius mag noch zehn Pfund Silbers dazu tun. Was
liegt daran? Und nun, komm Traute, betrüge den Schlaf nicht fürder
um seine Rechte, sondern schmücke ihm das Lager.«
Lachend wandte sich der Freibeuter und reichte seinem Knaben
die Fackel, damit er ihnen voranleuchte. Die Fölke freilich ließ nichts
von Besänftigung spüren. Fröstelnd zerrte sie ihren grauen Flausch
um sich zusammen und rief hart hinter dem Abgehenden her: »Es ist
das letztemal.«
Dann entwich sie durch ein Seitenpförtlein.
Die anderen stiegen mehrere Treppen in die Höhe und trennten
sich endlich auf einem langen, sich schlängelnden Gang. Als der
Störtebecker zum Abschied nach Occas Hand greifen wollte, war die
Leichtfüßige bereits in ihre Kammer geschlüpft. Auch Licinius
entfernte sich, nachdem er dem Gebieter bis an die Schwelle seines
Gemaches geleuchtet. Müde entschwebte hinter der Wendung des
Ganges allmählich der Fackelschein.
Da reckte sich der Störtebecker und lauschte noch einmal zurück.
Ihm war es, als ob eine warme, fröhliche Stimme seinen Namen
gerufen. Einen heißen, kecken, begehrlichen Laut. Sollte ihn das
Summen seines eigenen Blutes geäfft haben, oder – –?
 Gespannt, blutwitternd wie ein Raubtier, schlich der Riese auf
Zehen bis dahin, wo er Occa verlassen. Ein Druck gegen die schwere
Bohlentür, sie gab nach. Aber siehe da – durch die Dicke der Mauer
von dem Holzwerk getrennt, wurde der Raum noch durch eine Reihe
sich kreuzender Eisenstangen verschlossen, die wohl einen
Durchblick gestatteten, aber jeden unwillkommenen Besuch
zurückhielten. Erstaunt beugte sich der Störtebecker vor. Mitten in
der kahlen Schlafkammer, nur spärlich von einem niedrigen
Öllämpchen erhellt, fand der unruhige Blick des Seefahrers sofort
jene weiße Gestalt, die ihn hierher gelockt. Sie hatte den Mantel
abgeworfen, und ihre Arme schimmerten den Strahl der Leuchte in
einem unbestimmten seidigen Glanze wieder. Ein seltsames Lächeln,
halb bänglich, halb voll Neugier, lief um den Mund der Einsamen, als
sie nun verfolgte, wie der Eindringling ohne ein weiteres Wort zu
verlieren, Schulter und Fäuste zwischen die Stangen stemmte, nur
von dem einen fast selbstverständlichen Trieb beherrscht, die Sperre
zu zerbrechen. Wer durfte sich auch anmaßen, Riegel und Schlösser
gegen den Beschluß dieses Erderschütterers drängen zu wollen, der
in seinen besten Stunden noch immer überzeugt war, daß er das
Weltenschicksal auf gestrafften Armen zu den Menschen schleppe?
Und jetzt? Occa stieß einen unterdrückten Schrei aus. Wirklich, das
Eisen bog sich, das Keuchen des Gewalttätigen ging in ein Stöhnen
über, aber im gleichen Augenblick sanken ihm auch die Fäuste wie
abgeschnitten herab, und übersiedet von der Scham der
Ergebnislosigkeit, preßte er sein Antlitz gegen das Gitter, um
wutgeschüttelt hindurch zu flüstern:
»Was wolltest du von mir, du, du – –?«
»Ich?« Da zuckte Occa schon wieder beruhigt die Achseln. »Was
hätte ich mit dir zu schaffen?« gab sie aufreizend zurück. »Begib
dich sittsam von hinnen, oder bei meiner von dir mißachteten Ehre,
ich werde den Burgsassen deine Schwäche zeigen.«
Toll gemacht, führte der Störtebecker noch einen dröhnenden
Hieb gegen das Eisen, aber da sich nichts als ein Summen
vernehmen ließ, so versuchte es der Frauenfänger noch einmal mit
List.
»Reiche mir nur ein wenig deine Hand,« schmeichelte er.
Doch auch diese Bitte fruchtete nichts, denn Occa schüttelte, ohne
sich von der Stelle zu rühren, ihr schmales Haupt.
»Du Geck,« sprach sie mitleidslos, »meinst du wirklich, eine
Fürstentochter beuge sich vor solchem Bettlerkönig?«
»Was sagst du?« taumelte der Schuimer erblaßt zurück, und jetzt
bückte er sich und versuchte, Schaum vor den Lippen, die nahe
Vergeltung bereits vor den glühenden Augen, das ganze Gestell aus
den Angeln zu heben.
Ein langes rostiges Ächzen wurde hörbar. Allein die Broketochter
sprach ohne Zögern weiter:
»Ja, wenn du noch ein Meerfürst wärest, wie ehemals – – «
»Was dann?« rang der Einbrecher nach Luft.
Anfeuernd redete die weiße Gestalt zu dem Knienden fort: »Wenn
du ferner von deiner sündhaften, widergöttlichen Armeleute-Tollheit
ablassen, dafür aber deine Macht gebrauchen würdest, um all die
kleinen Tyrannen hier zu unterjochen – «
»Was dann?« stöhnte der Störtebecker, dem die Brust zersprang.
»Ich weiß es nicht,« hielt das Weib listig inne, »ich kenne die
Zukunft nicht, wie mein Eheherr,« fügte es lächelnd hinzu.
Ganz nahe war sie an das Gitter gelangt, den Knienden
durchschlug die Einbildung, ein paar huschende Finger hätten sein
Gelock gestreift. Als er jedoch, zum Fang entschlossen,
emporschnellte, da entdeckte er nur, wie Occa, nachdem sie das
Lämpchen ergriffen, ohne sich umzuwenden, in ihrer Schlafkammer
verschwand. Sorgsam hörte er sie noch den Schlüssel drehen.
 Tiefe Nacht waltete um ihn. Sie kochte, sie brodelte, gleich einem
Kessel, in den seine Gedanken geworfen waren. Er schrie nicht, er
tobte nicht, er tat vielmehr etwas, was er sein Lebtag nicht getan –
er erschlaffte. Beide Hände schlug er vor das Gesicht und sprach laut
durch den hallenden Gang:
»Soll ich der einzig Sehende unter lauter Blinden sein? Es gelingt
mir nichts mehr. Es zerbricht mir alles unter den Händen. Ich laufe
nur meine Bahn, weil mich ein Wind treibt.«
Leer, ernüchtert, schweren Schrittes strebte er seiner Ruhestätte
entgegen. Und ihm fiel nicht einmal auf, wie hinter der Windung des
Ganges noch immer ein dünner Lichtschimmer über die Fliesen rann
und daß sein innerstes Bekenntnis nicht nur an fühllose Mauern
verschwendet war. Kaum ein paar Schritte von dem Müden entfernt,
dicht hinter der Kehrung, da verweilte Licinius noch immer mitten im
Gang. Mit der einen Hand stützte er sich mühsam an der
feuchtkalten Wand, während die andere die schwankende Fackel von
sich streckte. Etwas Gestaltloses, Schreckenverbreitendes mußte vor
ihm aufgestiegen sein, denn der Knabe zitterte am ganzen Leibe,
und ein Schwindel ließ ihn am Boden festhaften, als müsse ihn jeder
weitere Schritt in einen Abgrund stürzen.
 IV.

Die Zeit verbrauste wie Wein in einem Becher!

Noch einmal leuchtete sein
sprichwörtliches, sein Hexenglück über dem
Störtebecker, und die Mannschaften raunten,
der Claus habe wieder Rats mit dem grauen
Männchen gepflogen. Ein Sommersegen
vergüldete die Fluren des Brokmerlandes,
dergleichen auch die Eingeborenen selten
gekannt, und selbst auf den ohne große Kenntnis und nur
oberflächlich bestellten Äckern der Ansiedler sproßte, dünn zwar,
aber doch trächtig, die neue Halmfrucht, als hätte ein unterirdisch
Feuer ihre Wurzeln erwärmt. Dennoch wurden die Kolonisten der
sichtbaren Hoffnung nicht froh. Aus Überfluß und Völlerei waren sie
gekommen, freies, wildes Schwärmen auf dem Meer hatte ihnen
leichten Erwerb gesichert und dazu noch die grausame Lust der
Vergeltung an jenen Seßhaften, im bürgerlichen Recht Wohnenden,
von denen sie glaubten, daß ihr angemaßtes Wohlergehen nur aus
einer schweren Versündigung gegen die Armen und Unterdrückten
herrühre. Und nun? Draußen hatte man Abwechslung genossen, das
wilde Behagen an der rächenden Kraft, den täglich lärmenden
Triumph, Keller und Truhen jener Genießer zu leeren, die früher das
murrende Begehren der Dunklen und Namenlosen mit
Hungertürmen und Folter beantwortet hatten. Solch rasendes Glück
schenkten die Wogen. Und nun? Was erwartete die aus aller Sitte
Gelösten auf den Fluren? Gott verdamme die hirnverbrannte
Schwärmerei eines Tobsüchtigen, auf dem Lande ruhte nun einmal
der Fluch. Was hatte man eingetauscht?
 »Still – still,« zischelte der Ire Patrick O'Shallo einer Rotte von
Schnittern zu, mit denen er verdrossen in einer Bodensenkung
feierte, denn die Ungeübten hatten ihre Sensen zu tief in Steine und
Härten des Ackers geschlagen, so daß das Werkzeug wieder einmal
schartig und unbrauchbar geworden war. »Ich rate euch, laßt die
herumschnüffelnde Buhldirne, das Manns-Weibsbild nichts merken.
Ist ebenso besessen wie der wahnwitzige Claus. Aber sagt einmal,
wozu sitzen wir hier und ersaufen im Schweiß? Was haben wir
eingetauscht? Ist der Störtebecker nicht unser Zwingherr, wie keiner
je vorher war? Fährt er nicht wie eine Geißel im Lande umher,
schlägt er uns nicht die Buckel blutig und nötigt uns zur Fron, bis
uns die Knochen krachen? Wer hat ihm die Gewalt dazu verliehen?
He? Habt ihr ihm etwa die Peitsche zu solchem Dienst geflochten?
He?«
»Mag ihn nit leiden,« murrte ein Fränkischer, der dem
beginnenden Bauernmorden in seiner Heimat knapp entwischt war,
aber das unselige Gepäck des heimlich schwelenden Aufruhrs noch
immer auf verkrümmtem Rücken mit sich schleppte. »Wozu sollen
wir den Zehnten steuern wie daheim? Sagt, er wolle unseren Kindern
dafür neue Güter eintauschen. Wolle sich allmählich über die Erde
verbreiten. Ha, ja, Kindermärle.«
»Die Schwarzröhren geben kein Lot Erde mehr hin,« schrien
andere.
Als die künftige Nachkommenschaft erwähnt wurde, wallte dem
Iren das Blut stoßweise in die Stirn, halb irrsinnig sprang er auf und
hieb mit der Sense durch die heiße Luft, wie wenn er einen nahen
Bedränger köpfen müsse.
»Schaut hin,« zeterte er, »liegen vor uns die Schiffe. So nah, so
nah! Wollen wir warten, bis der Bluthund etwa uns alle
eingeschaufelt hat? Weiß einen, der's uns besser schaffen könnt.« Er
sah sich geheimnisvoll um. »War der dicke Wichbold erst jüngst
verwichene Nacht bei mir. Ist einer von uns. Und der rät – «
 »Sieh dich für,« warnte ein unterdrückter Ruf.
Erschreckt hoben die Schnitter ihre Häupter über die Erdsenkung.
Dumpfer Hufschlag polterte über die Heide, zwei Reiter, der
Störtebecker und sein Knabe, sprengten barhäuptig heran.
»Was faulenzt ihr hier, ihr lästerlich Volk?« rief Claus, sein Roß
dicht vor dem Abfall an sich reißend, und seine schwarzen Augen
sprühten ein böses Feuer. »Schämt ihr euch nicht vor den Fleißigen?
Hört ihr nicht, wie die Äcker mit unzähligen Stimmen nach uns
rufen? Braucht ihr stets den Striemer gleich den Stieren? – Will's
euch lehren!«
Sausend fuhren die Lederriemen umher, den Franken traf's
klatschend auf den vorzeitig gekrümmten Rücken. Verängstigt,
gebändigt stoben die Schnitter nach allen Seiten auseinander.
Die beiden Reiter aber flogen weiter, ausgeschickten Gedanken
gleich, die sich einer Welt mitteilen wollten.

Lind und versonnen ging der Abend über Land. Zu seinen Füßen
glitzerte das Abbild der Sterne in den Moorlachen.
Um diese Stunde saß der Hebräer Isaak an seinem Herd und briet
sich über dem Rost ein Stück von einer Hammellende. Während
seiner ruhvollen Arbeit sang der Graulockige in tiefen Kehllauten
eines jener fremdartigen, schmerzensreichen Lieder, in denen sein
flüchtiger Stamm seine Sehnsucht nach den Zelten, Herden und
Weinbergen längst versunkener Heimat klagt. Ab und zu aber lehnte
der Sänger auch an der offenen Tür, und dann schien sein
befriedigter Blick die wohlige Ruhe dieses schlummernden Bodens zu
segnen.
Das Glück eines Seßhaften hing über ihm.
 Da löste sich eine Gestalt aus dem Tor der Nacht. Die trat zögernd
auf die Schwelle. Erst als der Fremde sich aufrichtete, erkannte der
Jude das zuckende Antlitz seines Nachbarn Patrick O'Shallo.
»Ho,« rief Isaak verwundert, »was bringst du, Freund?«
Doch den anderen schien die Antwort zu bedrücken, verwirrt
schielte er in die Ecken der vom Herdfeuer sprunghaft überglänzten
Hütte.
»Der Geruch des Fleisches lockt mich,« entschloß er sich endlich,
»hab' den Knurrhahn von Magen heut wieder nicht füttern können.
Der da« – und er zeigte durch die Dunkelheit nach der fernen
Brokeburg – »sprengte uns wieder bis in die Nacht in den Feldern
herum.«
Der Jude überhörte den Vorwurf.
»Dann sitz nieder,« lud er den Brütenden ein, »und sei mein
Gast.«
Der Ire murmelte etwas, was aber kaum einem Dank glich, und
nachdem er sich auf einen Schemel hatte fallen lassen, verschlang er
gierig das Fleischstück.
»Wie kommst du zu dem Bissen?« fragte er kauend und mit
niedergeschlagenen Augen.
»Hab' es eingetauscht,« schmunzelte der Hebräer, am Herd
hantierend. »Gegen Eier von meinem Hühnervolk.«
»Und wie kamst du zu den vielen Hühnern?« drängte Patrick
weiter, indem er ein Beben überwand.
Der Jude strich befriedigt den grauen Sprenkelbart, sein sichtbares
Gedeihen ließ ihn die sonst geübte Zurückhaltung vergessen.
»Hab' sie gleichfalls eingehandelt von der Brokeburg gegen Anis
und Leinsamen aus meinem Würzgärtlein. Man kennt hierzuland die
Kräuterzucht nur übel. – Aber nun iß, Freund,« setzte er hinzu, als er
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